Regulace aktivity enzymů a jejich způsoby

Jako jednotka živé hmoty, která funguje jako soubor otevřených biologických systémů, buňka se neustále komunikuje s vnějším látkou prostředí a energie. K udržení homeostázy v něm existuje skupina speciálních látek bílkovinné povahy - enzymy. Struktura, funkce a regulace aktivity enzymů studoval speciální větev biochemie, enzymologie s názvem. V tomto článku pomocí konkrétních příkladů, budeme uvažovat o různé mechanismy a způsoby regulace aktivity enzymů spojených vyšších savců a lidí.

Podmínky nezbytné pro optimální aktivitu enzymu

Biologicky aktivní látky, které selektivně ovlivňují jak asimilační reakci a štěpení vykazují své katalytické vlastnosti v buňkách, za určitých podmínek. Například, je důležité zjistit, v jaké části článku se koná chemický proces, který zahrnuje enzymy. Vzhledem úseky (rozdělení cytoplazmy do míst) antagonistické účinky se vyskytují v různých částech a organel.

Tudíž syntéza proteinu se provádí v ribozomy a jejich štěpení - v hyaloplasm. Buněčné regulace aktivity enzymů, které katalyzují biochemické reakce opak, poskytuje nejen optimální průtok metabolismu, ale také brání tvorbě energetických zbytečných metabolických drah.

komplex multienzymovým

Strukturní a funkční uspořádání enzymů, enzymatických formy jednotkové buňky. Většina chemických reakcí, které probíhají v něm jsou vzájemně propojeny. Pokud ve vícestupňové chemickém produktu první reakce je reakční činidlo pro další, v tomto případě je prostorové uspořádání enzymů v buňce je vyjádřen obzvláště silně.

Je třeba mít na paměti, že enzymy jsou přirozeně jednoduché nebo složité proteiny. A jejich citlivost na buněčných substrátů v důsledku primárně ke změně jeho vlastní prostorové uspořádání terciárního strukturu peptidu. Enzymy a reagovat na změny nejen v buněčných parametrů, jako je chemické složení hyaloplasm, koncentrace reakčních složek a reakčních produktů, na teplotu, ale i na změny v sousedních buňkách nebo v extracelulární tekutině.

Proč buňky rozděleny do oddílů

Rozumné a logické, volně žijících živočichů zařízení prostě úžasná. To se plně vztahuje na životní projevy charakteristické pro buňky. Pro vědce chemika zřejmé, že vícesměrové enzymatické chemické reakce, například syntéza glykolýzy a glukózy nemůže pokračovat ve stejné zkumavce. Jak tedy naopak dochází v reakčním hyaloplasm jediné buňky, která je substrátem pro jejich chování? Ukazuje se, že buněčný obsah - cytosol, - vyznačující se tím, že antagonistické chemické procesy se provádějí prostorově oddělené a izolované formy loci - prostředí. Vzhledem k jejich metabolické reakce vyšších savců a u lidí se řídí především přesně a metabolické produkty jsou transformovány do formy, proniká stěnami buněk stránek. Vedle toho byl obnoven jeho původní strukturu. Kromě cytosolu, enzymy obsažené v organelách: ribozomy, mitochondrie, jádro, lysozomy.

Úloha enzymů energetického metabolismu

Vezměme si oxidativní dekarboxylaci pyruvátu. Regulace katalytické aktivity enzymů bylo dobře studoval Enzymologie. Tento biochemický proces probíhá v mitochondriích - dvumembrannyh organely eukaryotické buňky - a mezilehlou proces mezi anoxické štípací glukózy a Krebsova cyklu. Komplexu pyruvát dehydrogenázy - PDH - obsahuje tři enzym. Ve vyšších savců a lidí snižuje jeho děje se zvyšující se koncentrací acetyl-CoA a Nath, tedy v případě alternativních vzdělávacích příležitostí molekul acetyl-CoA. V případě, že buňka potřebuje více částí energie a vyžaduje nové akceptorové molekuly pro amplifikační reakce trikarboxylová cyklu, dojde k aktivaci enzymů.

Co je allosterickým inhibice

Regulace aktivity enzymů se může provádět pomocí speciálních látek - katalytické inhibitory. Mohou být kovalentně navázán na specifické lokusy enzymu, obcházet jeho aktivní místo. To vede k prostorové deformaci struktury katalyzátoru a automaticky dojde ke snížení jeho enzymatické vlastnosti. Jinými slovy, je zde alosterické regulace aktivity enzymu. Také jsme přidali, že tato forma katalytického působení vlastních oligomerní enzymy, tj. Ty, jejichž molekuly sestávají ze dvou nebo více polymerních proteinových podjednotek. PDH-komplex je uvedeno v předcházejícím názvu se jen obsahuje tři oligomerní enzym: pyruvát dehydrogenázy, dehydrogenázou a degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

regulační enzymy

Výzkum v Enzymology stanovena tím, že se rychlost chemických reakcí závisí jak na koncentraci a aktivitu katalyzátoru. Nejčastěji hlavní metabolické dráhy obsahují enzymy, které regulují rychlost reakce na všech svých místech.

Nazývají se regulační a obvykle vliv na počáteční reakci komplexu, a mohou se podílet na většině pomalých chemických procesů v nevratné reakci, nebo se připojit reakční složky na bodů větvení v metabolické dráze.

Jak je interakce peptid

Jedním ze způsobů, které regulace aktivity enzymu dochází v buňce je interakce protein-protein. Co je to? Regulační proteiny se sloučí do molekuly enzymu, přičemž jejich aktivace. Například adenylátcyklázy enzym se nachází na vnitřním povrchu buněčné membrány a může interagovat s strukturách jako hormonu a peptidu umístěného mezi ním a enzymu. Vzhledem k tomu, že výsledná sloučenina hormonu mění jeho proteinový meziprodukt prostorové potvrzení, tento způsob zlepšení katalytických vlastností adenylátcyklázy v biochemii, se nazývá „aktivace v důsledku přístupová regulační proteiny.“

Protomery a jejich role v biochemii

Tato skupina látek, jinak nazýván protein kinázy, urychlit přenos aniontu PO ₄ ³ gidroksogrupp aminokyseliny patřící do peptidové makromolekule. Regulace aktivity enzymů protomerů budou považovány námi jako příklad proteinkinázy A. molekula - tetramer je složen ze dvou katalytických a dvěma regulačními podjednotkami a peptidu nefunguje jako katalyzátor, pokud je regulační oblast pro protomeru připojeny čtyři cAMP molekulu. To způsobí, že transformace prostorové struktury regulačních proteinů, což vede k uvolnění dvou katalytických aktivovaných proteinových částic, tj disociačních protomerů. Pokud je oddělená od regulační podjednotky cAMP molekuly, proteinkináza inaktivní komplex opět obnoven tetrameru, jak k tomu dochází katalyticky asociační a regulačních peptidové částice. To znamená, že způsob regulace enzymové aktivity bylo diskutováno výše poskytovat své reverzibilní povahu.

Chemická regulace aktivity enzymu

Biochemie a studoval tyto mechanismy regulace enzymové aktivity, fosforylaci, defosforylaci. Mechanismus regulace enzymové aktivity v tomto případě má následující tvar: aminokyselinové zbytky enzymu, obsahující OH ^{- změnit} svou chemickou modifikaci v důsledku expozice fosfoproteinfosfataz. V tomto případě se korekce přístupný v aktivním místě enzymu, vyznačující se tím, že enzymy z nějakého důvodu, že se jejich aktivaci a pro ostatní - inhibiční. fosfoproteinfosfataz katalytické vlastnosti samy o sobě jsou upraveny hormonů v tahu. Například, zvíře škrob - glykogen - a tuku mezi jídly jsou členěny v gastrointestinálním traktu, nebo přesněji, v duodenu pod vlivem glukagonu - pankreatického enzymu.

Tento proces je zvýšena fosforylací trofických gastrointestinálních enzymů. V aktivním období trávení, když jídlo vstoupí ze žaludku do duodena, syntéza glukagon je zvýšena. Inzulín - jeden pankreatický enzym produkovaný alfa buněk Langerhansových ostrůvků, - interakce s receptorem, včetně fosforylace stejným mechanismem trávicích enzymů.

částečná proteolýza

Jak můžete vidět, úrovně regulace enzymové aktivity v buňce měnit. Pro enzymy, které jsou mimo cytosolu nebo organel (v krevní plazmě nebo v gastrointestinálním traktu), přičemž tento způsob aktivace je proces hydrolýzy peptidových vazeb CO-NH. To je nutné, protože tyto enzymy jsou syntetizovány v inaktivní formě. Molekula je štěpen na peptidové části enzymu a zbytek je podléhají změnám struktury aktivního místa. To vede k tomu, že tento enzym „zahrnuje pracovní podmínky“, to znamená, že je schopen ovlivnit průběh chemického procesu. Například, aktivní enzym pankreatický trypsinogen není štěpí proteiny jídlo vstupujícího do dvanáctníku. To probíhá za působení enteropeptidase proteolýzou. Po které se aktivuje enzym a je nyní nazýván trypsinu. Částečné proteolýza - proces je reverzibilní. Vyskytuje se v případech, jako je aktivace enzymů, které štěpí polypeptidy se na srážení krve.

Úloha koncentrace výchozích látek v buněčném metabolismu

Regulace aktivity dostupnosti substrátu enzymu pohledu částečně v kontaktu podtitulu „multienzymového komplexu.“ Rychlost katalytických reakcí, které probíhají v několika fázích, je velmi závislé na počtu molekul výchozího materiálu je v hyaloplasm buněk a organel. To je v důsledku skutečnosti, že rychlost metabolické dráze je přímo úměrná koncentraci výchozího materiálu. Větší reaktantů molekuly se nacházejí v cytosolu, tím vyšší je rychlost všech následných chemických reakcí.

alosterické regulace

Enzymy, jejichž činnost je řízena nejen na koncentraci výchozích látek, činidel, ale i efektorových látek, vyznačující se tím, tzv alosterické regulace. Většina z těchto enzymů jsou prezentovány s meziprodukty metabolismu v buňce. Vzhledem k efektory a provedena regulace aktivity enzymu. Biochemie prokázáno, že tyto sloučeniny, nazývané alosterické enzymy pro metabolismus buněk velmi důležité, protože mají extrémně vysokou citlivost na změny v jeho homeostázy. V případě, že enzym inhibuje chemické reakce, to znamená, že snižuje jeho rychlost - to se nazývá negativní efektor (inhibitor). V opačném případě, kdy dojde k zvýšení reakční rychlosti, jde o aktivátoru - pozitivním efektorem. Ve většině případů jsou výchozí materiály, to jest reakční složky vstupují do chemické interakce hrají roli aktivátorů. Samozřejmě, že produkty tvořené vícestupňových reakcích se chovají jako inhibitory. Tento typ regulace postavené na vztahu koncentrace reakčních složek a produktů, tzv heterotrofní.