Aktivní místo enzymu: struktura, vlastnosti. Kdo objevil aktivní místo enzymu? To, co se nazývá aktivní místo enzymu?

Všichni jsme slyšeli enzymů, ale je nepravděpodobné, že každý z nás dobře ví přesně, jak jsou tyto látky uspořádány, a proč je jich zapotřebí. Tento článek vám pomůže pochopit struktury a funkce enzymů (enzymů) obecně, a jejich aktivních center zvláště.

výzkum historie

V roce 1833, francouzská lékárna Anselme Payen identifikovat a popsat vlastnosti enzymu amylázy.

O několik let později, Louis Pasteur, studovat přeměnu cukrů na alkohol zahrnující kvasinky, navrhl, že tento proces je v důsledku chemických látek, které tvoří droždí.

Na konci fyziolog XIX století Vilička Kyune nejprve razil termín „enzym“.

Německý Eduard Buchner v roce 1897 identifikovány a popsány zymase - enzymový komplex, který katalyzuje konverzi sacharózy do reakce ethanolu. V přírodě zymase ve velkém množství v kvasinkách.

Není známo, kdo a kdy otevřel aktivní místo enzymu. Tento objev je připočítán s laureátem Nobelovy ceny chemikem Edaurdu Buchner, americký biolog James Sumner a dalších známých vědců, kteří pracovali na studii enzymatické katalýzy.

Obecné informace o enzymech

Připomeňme, že enzymy - látky bílkovinné povahy, které vykonávají funkce v živých organismech katalyzátorů chemických reakcí. Enzym má části, které nejsou přímo se podílejí na tom, tok reakce poskytuje aktivní centrum enzymu.

Zde jsou některé z vlastností enzymů:

1) účinnost. Malé množství katalyzátoru dostatečné k urychlení chemickou reakci 10 ⁶ krát.

2) Specifičnost. Jeden enzym není univerzální katalyzátor jakékoliv reakce v buňce. Pro enzym exprimován specifičnost účinku: každý enzym katalyzuje pouze jeden nebo několik podobných reakcí se substráty (reakční složka krmiv), ale i další chemická činidla pro stejné povahy, enzym může být zbytečné. Interakce s příslušnými substráty a dalšího zrychlení reakce poskytuje aktivní centrum enzymu.

3) Clear aktivity. Aktivita enzymu v buňce se neustále mění z nízké na vysokou.

4) Koncentrace některých enzymů v buňce není konstantní a může se měnit v závislosti na vnějších podmínkách. Takové enzymy v biologii nazývá indukovatelný.

klasifikace enzymů

Ve své struktuře, enzymy mohou být rozděleny do jednoduché a složité. Jednoduché sestávat výlučně z aminokyselinových zbytků, jsou složité neproteinové skupiny látek. Komplexní tzv koenzymy.

Podle typu enzymu katalyzované reakce se dělí na:

1) Oxidoreduktázy (katalyzují redox reakce).

2) transferázy (přenese do oddělených skupin atomů).

3) lyázy (štěpné chemické vazby).

4) Lipáza (forma spojení v reakcích v důsledku energie ATP).

5) isomerasy (uchuvstvuyut reakcí vzájemnou přeměnu izomerů).

6) Hydrolázy (katalyzovat chemické reakce štěpením vazeb).

Struktura enzym

Enzym - komplexní trojrozměrná struktura, která se skládá hlavně aminokyselinových zbytků. Také tam je prostetická skupina - komponentem nebílkovinného charakteru, spojená s aminokyselinovými zbytky.

Enzymy - převážně globulární proteiny, které mohou být kombinovány v komplexních systémů. Stejně jako ostatní bílkovinné látky, enzymy jsou denaturovány zvýšením teploty nebo působením některé chemické látky. V průběhu denaturace liší terciární strukturu enzymu a tudíž vlastnosti aktivního centra enzymu. Výsledkem je, že enzymová aktivita výrazně sníží.

Catalyzed substrát je obvykle mnohem menší než samotný enzym. Nejjednodušší enzym se skládá z šedesáti aminokyselinových zbytků, a jeho aktivní centrum - jen dva.

K dispozici jsou enzymy katalytickém místě aminokyseliny, které nejsou zastoupeny, a organická prostetická skupina, nebo (častěji) anorganického původu - kofaktor.

Koncept aktivního místa

Pouze malá část enzymu se přímo podílejí na chemických reakcích. Tato část enzymu nazývá aktivní místo. Aktivní místo enzymu - lipid, několik aminokyselinových zbytků nebo prostetická skupina, která se váže na substrát a katalyzuje reakci. Aminokyselinové zbytky aktivního místa může patřit k jakékoliv aminokyseliny - polární, nepolární, nabitý aromatický nenabité.

Aktivní enzym centrum (tento lipid, aminokyseliny a další látky, které jsou schopné reagovat s reakčními činidly) - nejdůležitější část enzymu, aniž by tyto látky by bylo zbytečné.

Typicky je molekula enzymu má pouze jeden aktivní místo, vázající s jedním nebo více podobných činidel. Aminokyselinové zbytky v aktivním centru vytvořen vodíku, hydrofobní nebo kovalentní vazby, za vzniku komplexu enzym-substrát.

Struktura aktivním centru

Aktivní místo enzymů, jednoduché a složité je kapsa nebo štěrbina. Tato struktura aktivního centra enzymu musí vyhovovat geometricky a elektrostaticky substrát, protože změna v terciární struktuře enzymu se může změnit na aktivní místo.

Vázání a katalytické centrum - oblasti aktivního centra enzymu. Je zřejmé, že vazebné místo „kontroly“ kompatibilita substrát, a je s ní spojena, a katalytického centra se přímo účastní reakce.

Vazba aktivního centra podkladu

Za účelem vysvětlení, jak se aktivní místo enzymu spojeného s určitým činidlem, bylo navrženo několik teorií. Nejpopulárnější z nich - Fisherův teorie, to je teorie „zámek a klíč“. Fisher navrhl, že je enzym, ideální pro každý substrát ve svých fyzikálních a chemických vlastností. Po vzniku jakýchkoliv úprav nedochází komplexu enzym-substrát.

Další americký vědec - Daniel Koshland - přidá Fisher předpoklad teorie, že aktivní místo enzymu, mohou měnit konformaci tak dlouho, dokud se nevejde konkrétní substrát.

Kinetika enzymatických reakcí

Vlastnosti enzymatická reakce studuje biochemie soukromý sektor - enzymové kinetiky. Tento konkrétní studie věd reakcí s různými koncentracemi enzymů a substrátů, závislosti reakční rychlosti na teplotě uvnitř buňky a vlastností aktivního místa enzymů v závislosti na fyzikálních a chemických parametrů média.

Enzymová kinetika působí pojmy, jako je rychlost reakce, aktivační energie, aktivační bariéra, molekulární aktivitu, specifická aktivita a další. Vezměme si některé z těchto pojmů.

Že došlo k biologické reakce, reakční činidla potřebná pro přenos určitou energii. Tato energie se nazývá aktivační energie.

Přídavek enzymu vůči reakčním složkám ke snížení aktivační energie. Některé látky reagovat bez účasti enzymů, protože aktivační energie je příliš vysoká. Reakční rovnováha neposune s přidáním enzymu.

Rychlost reakce - množství produktu reakce objevila nebo zmizela v jednotku času.

Závislost reakční rychlosti na koncentraci substrátu bezrozměrný fyzikální veličiny charakterizující - Michaelis konstantní.

Molekulární Aktivita - počet molekul substrátu, které jsou převedeny na jednu molekulu enzymu na jednotku času.