Primární struktura proteinu

Struktura proteinu mohou být představovány jedním ze čtyř možností. Každá varianta má své zvláštnosti. Existuje tedy kvartérní, ternárních sekundární a primární strukturu proteinu.

Poslední stupeň v tomto seznamu představuje lineární polypeptidový řetězec aminokyselin. Aminokyseliny spojeny peptidovými vazbami. Primární struktura proteinu je nejjednodušší stupeň uspořádání molekul. Kovalentními peptidovými vazbami mezi alfa-amino skupinou jedné aminokyseliny a alfa-karboxylovou skupinou jiné molekuly zajišťuje vysokou stabilitu.

Při tvorbě peptidové vazby v buňkách je aktivován první karboxylovou skupinu. Po připojení je s aminoskupinou. Přibližně stejná laboratoř provádí syntézu polypeptidu.

Peptidová vazba, což je opakující se jednotka polypeptidového řetězce má řadu funkcí. Pod vlivem těchto funkcí nejen tvoří primární strukturu proteinu. Ovlivňují jak vyšší organizační úrovně polypeptidového řetězce. Mezi hlavní charakteristické rysy izolovaných coplanarity (schopnost všech atomů, které jsou zahrnuty v peptidové skupiny ve stejné rovině) s ohledem na substituenty, trans-N-C vazeb, vlastnost existují ve 2 rezonanční formy. Zvláštnosti peptidové vazby zahrnují také schopnost tvořit vodíkové vazby. Kde každý peptid skupiny může být tvořen dvěma vodíkovými vazbami s jinými skupinami (včetně peptidu). Nicméně, tam jsou výjimky. Ty zahrnují peptidové skupiny s aminoskupinami hydroxyprolin nebo prolinu. Lze tak vytvořit pouze jednu vodíkovou vazbu. To má vliv na tvorbu sekundární struktury proteinu. To znamená, že část, kde je hydroxyprolin nebo prolin, peptidový řetězec je snadno ohýbat vzhledem k tomu, že je druhá vodíková vazba, která by ji udržet (jako obvykle).

Název je vytvořen z názvů aminokyselinových peptidů jsou v nich obsaženy. Dipeptid dát dva aminokyselinové tripeptid - tři, tetrapeptid - čtyři, a tak dále. Každý polypeptidový řetězec (nebo peptidu) libovolné délky je přítomna kyselina N-koncová aminokyselina, která obsahuje volnou aminoskupinu a kyselinu C-terminální aminokyseliny, ve kterém je volná karboxylová skupina.

Vlastnosti proteinů.

Ve studii týkající se těchto sloučenin, vědci zájmu o několika otázkách. Vědci v první řadě se snažili zjistit velikost, určuje tvar a hmotnost proteinových molekul. Je třeba poznamenat, že to byl docela problém. Problém je, že stanovení relativní molekulové hmotnosti pro zvýšení teploty varu roztoku proteinu (jako je tomu v jiných látek), je možné, vzhledem k tomu, že řešení protein není varu. Definice indikátoru podle snižování zmrazovací teploty je nepřesné. Kromě toho, proteiny v nejčistší formě nenašel. Nicméně, s pomocí vyspělých metod, bylo zjištěno, že molekulová hmotnost se pohybuje v rozmezí od 14 do 45 tis a další.

Jednou důležitou charakteristikou sloučenin je frakční vysolení. Tento proces je izolace proteinů z roztoku po přídavku roztoků solí s různými koncentracemi.

Další důležitou vlastností je denaturace. Tento proces probíhá ve srážení bílkovin s těžkými kovy. Denaturace je ztráta přirozené vlastnosti. Tento proces zahrnuje konverzi různých molekul, kromě lámání polypeptidový řetězec. Jinými slovy, primární struktura proteinu za denaturačních zůstává beze změny.