Bílkoviny: struktura a funkce. vlastnosti proteinů

Jak je známo, bílkoviny - základem pro vznik života na naší planetě. Podle teorie Oparin-Haldane byl koacervátová kapka, která se skládá z molekul peptidů, to se stalo základem původu živých tvorů. To je bezpochyby, protože analýza vnitřní struktury jakéhokoliv člena biomasy ukazuje, že tyto látky mají všechno: rostliny, zvířata, mikroorganismy, houby, viry. A jsou velmi různorodé povahy a makromolekulární.

Jména těchto čtyř struktur, které jsou synonymem pro:

• proteiny;
• proteiny;
• polypeptidy;
• peptidy.

proteinové molekuly

Jejich počet je opravdu nevyčíslitelná. V tomto případě se všechny molekuly proteinu může být rozdělena do dvou hlavních skupin:

• Jednoduché - se skládají pouze z aminokyselinových sekvencí spojených peptidovými vazbami;
• komplex - struktura a struktura proteinu se vyznačují dalšími proteolytických (protetické) skupiny, označované také jako kofaktory.

V tomto případě jsou složité molekuly mají také své vlastní klasifikaci.

Gradace komplexní peptidy

1. Glykoproteiny - jsou úzce příbuzné sloučeniny, proteinů a sacharidů. Struktura molekuly tkané protetické skupiny mukopolysacharidy.
2. Lipoproteiny - komplexní sloučenina bílkovin a lipidů.
3. Metaloproteiny - jako protetické skupiny jsou ionty kovů (železo, mangan, měď, a další).
4. Nukleoproteiny - Zpětná vazba proteinů a nukleových kyselin (DNA, RNA).
5. Fosfoproteidy - konformace proteinu a zbytek kyseliny fosforečné.
6. Chromoproteids - velmi podobné metaloproteinů, ale prvek, který je součástí protetické skupiny je barevný komplex (červená - hemoglobin, zelená - chlorofyl, a tak dále).

Každá skupina diskutovali strukturu a vlastnosti proteinů jsou různé. Funkce, které provádějí, a bude se lišit v závislosti na typu molekuly.

Chemická struktura proteinů

Z tohoto hlediska proteinů - dlouhé, masivní řetězec aminokyselinových zbytků, vzájemně spojeny specifické vazby zvané peptid. Ze strany stavby kyseliny odchýlit větev - radikály. Tato struktura molekuly byla objevena E. Fischer na počátku století XXI.

Později, proteiny, struktura a funkce proteinů byly studovány podrobněji. Ukázalo se, že aminokyseliny tvořící strukturu peptidu, celkem 20, ale mohou tak být kombinovány různými způsoby. Proto je rozmanitost polypeptidových struktur. Kromě toho, v průběhu života a plnění svých funkcí proteiny jsou schopny podstoupit řadu chemických transformací. V důsledku toho se mění strukturu, a tam je poměrně nový typ připojení.

Rozbít peptidovou vazbu, tj narušit proteinovou strukturu řetězů musí být zvolen velmi přísné podmínky (vysoké teploty, kyseliny nebo alkalické katalyzátor). To je vzhledem k vysoké pevnosti z kovalentních vazeb v molekule, a to, v peptidové skupiny.

Detekce proteinové struktury v laboratoři se provádí pomocí reakce biuretovou - vliv na polypeptidu čerstvě vysrážený hydroxid, měď (II). Komplex peptid skupiny a iontů mědi poskytuje jasný fialovou barvu.

Existují čtyři základní konstrukční uspořádání, z nichž každá má své vlastní charakteristiky struktury proteinů.

Úrovně organizace: primární struktura

Jak bylo uvedeno výše, tento peptid - sekvence aminokyselinových zbytků s vměstky, koenzymy, nebo bez nich. Takže nazývat primární struktura molekuly, což je přirozené, samozřejmě, je to pravda, aminokyselin spojených peptidovými vazbami, a nic jiného. To znamená, že polypeptid lineární strukturu. V tomto konkrétním struktuře proteinů tohoto druhu - v tom, že je rozhodující pro výkon funkce proteinové molekuly tato kombinace kyselin. Díky těmto vlastnostem je možné nejen identifikovat peptid, ale také předpovědět vlastnosti a role zcela nové, dosud neobjevené. Příklady peptidů, které mají přirozenou primární strukturu, - inzulín, pepsin, chymotrypsin, a další.

sekundární konformace

Struktura a vlastnosti proteinů v této kategorii poněkud měnit. Taková struktura může být vytvořena nejprve na povaze nebo když se podrobí hydrolýze primárního tuhého, teploty a dalších podmínek.

Toto uspořádání má tři odrůdy:

1. Hladké, pravidelné, stericky cívky konstruovány z aminokyselinových zbytků, které jsou stočeny kolem osy jádra připojení. Pouze drží pohromadě vodíkovými vazbami se vyskytují mezi kyslíkem skupinou jednoho peptidu a na sobě atom vodíku. Kde struktura je správné vzhledem k tomu, že závity rovnoměrně opakovaných každé 4 úrovně. Taková konstrukce může být jak leváky a pravozakruchennoy. Avšak ve většině známých proteinů pravotočivý isomer Dominuje. Takové konformace se nazývá alfa-struktury.
2. Složení a struktura následujícího typu protein se liší od předchozího tím, že vodíkové vazby nejsou vytvořené mezi stojí vedle sebe na jedné straně zbytku molekuly a mezi v podstatě odstraní, přičemž při dostatečně velké vzdálenosti. Z tohoto důvodu, celá struktura se stává více zvlněné, spletitý had polypeptidové řetězce. Je tam jeden rys, který by měl být protein. Struktura aminokyselin větví by měla být co nejkratší, aby glycinu nebo alaninu, například. Tento typ sekundárního konformace se nazývá beta-listů pro jejich schopnost držet při sobě v případě, že tvorba celkové struktury.
3. Patřící ke konstrukci třetího typu proteinu, jak biologii označuje komplexní raznorazbrosannye, neuspořádaných fragmentů, které nemají stereoregularity a schopen modifikovat strukturu pod vlivem vnějších podmínek.

Příklady proteinů, které mají sekundární strukturu od přírody, není odhaleno.

terciární vzdělávání

Jedná se o poměrně složitý konformaci, která má název „globule“. Co je to protein? Struktura je založena na sekundární struktury, ale přidány nové typy interakcí mezi atomy skupin, a celá molekula záhyby jako, veden tak, že hydrofilní skupiny byly směrovány do kuličky a hydrofobní - out.

To vysvětluje náboj molekuly proteinu ve vodě koloidní roztoky. Jaké jsou typy interakcí jsou tam?

1. Vodíkové vazby - nemění mezi stejnými částmi jako v sekundární struktuře.
2. Hydrofobní (hydrofilní) interakce - vznikají, když se rozpustí ve polypeptidu vody.
3. Iontové atrakce - raznozaryazhennymi vytvořena mezi aminokyselinovými zbytky (radikál) skupin.
4. Kovalentní interakce - mohou být vytvořeny mezi specifickými kyselých míst - cysteinových molekul, nebo spíše jejich ocasy.

To znamená, že složení a struktura proteinů, které mají terciární strukturu může být popsán jako srolovat do kuličky polypeptidových řetězců, opěrných a stabilizačních jeho konformaci v důsledku různých typů chemických interakcí. Příklady takových peptidů: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratin, hedvábí fibroinová a další.

Kvartérní struktura

To je jeden z nejobtížnějších globulí, které tvoří proteiny. Struktura a funkce proteinů takového plánu je velmi univerzální a specifické.

Co je to přizpůsobení? Jedná se o několik desítek (někdy) velkých a malých polypeptidových řetězců, které jsou vytvořeny nezávisle na sobě. Ale vzhledem ke stejným interakcí, které jsme považovány za terciární struktury těchto peptidů jsou zkrouceny a vzájemně propojeny. Takto získaná komplexní konformační globule, které mohou obsahovat atomy kovu a lipidové skupiny a sacharid. Příklady takových proteinů: DNA-polymerázy, virus tabákové obalového proteinu, hemoglobin, a jiné.

Všechny peptidové struktury jsme diskutovali mají své vlastní metody identifikace v laboratoři, na základě současných možností použití chromatografie, centrifugace, elektron a optické mikroskopie a vysoké počítačové technologie.

funkce

Struktura a funkce proteinů úzce koreluje s sebou. To znamená, že každý peptid hraje roli, který je jedinečný a specifický. Jsou i tací, kteří jsou schopni provádět v živé buňce, několik významných transakcí. Ale to lze shrnout takto vyjádřit základní funkce proteinových molekul v tělech živých bytostí:

1. Poskytování provoz. Jednobuněčné organismy a organel, nebo některé typy buněk jsou schopné pohybu, řezy, pohyby. Tento protein je k dispozici, jež jsou součástí jejich struktury pohybového aparátu: řasy, bičíky cytoplazmatickou membránu. Pokud budeme hovořit o nemožnosti posunu buněk, proteiny mohou přispívat k jejich redukci (myosin sval).
2. Nutriční nebo záložní funkci. Jedná se o nahromadění proteinových molekul na oocyty, embrya a semena rostlin pro další plnění chybějících živin. Po odštěpení peptidu produkovat aminokyseliny a biologicky aktivní látky, které jsou nezbytné pro normální vývoj živých organismů.
3. Funkce energie. Vedle sacharidů nutí tělo může produkovat a proteiny. V rozpadu 1 g peptidu uvolněného 17,6 kJ užitečné energie ve formě adenosintrifosfátu (ATP), který se vynakládá na životně důležitých procesů.
4. Signál a regulační funkce. To spočívá v provádění pečlivé sledování probíhajících procesů a přenos signálů z buňky do tkáně, z nich orgánům, od poslední do systému a tak dále. Typickým příkladem je inzulín, který je přísně zaznamenává počet glukózy v krvi.
5. funkce receptoru. To je dosaženo tím, že mění konformaci peptidu s jednou stranou membrány a zapojení druhý konec restrukturalizace. Pokud k tomu dojde a přenos signálu a požadované informace. Většina z těchto proteinů jsou zakotveny v cytoplazmatické membráně buněk a provést přísnou kontrolu nad všemi materiálu, který jimi prochází. Také vás upozorní na chemických a fyzikálních změn v životním prostředí.
6. Dopravní funkce peptidu. Provádí se krmí proteiny a transportní proteiny. Jejich úloha je zřejmé, - dopravu žádoucí molekuly do míst s nízkou koncentrací vysokých částí. Typickým příkladem je transport kyslíku a oxidu uhličitého z orgánů a tkání bílkoviny hemoglobinu. Mají také dosaženo podávání sloučenin s nízkou molekulovou hmotností přes membránu do buňky.
7. Funkce strukturu. Jedním z nejdůležitějších z těch, které provádí protein. Struktura buněk a jejich organel je peptidy. Jsou podobné rámu definovat tvar a strukturu. Kromě toho také ji podporují, a v případě potřeby upravit. Proto je pro růst a vývoj všech živých organismů základních bílkovin ve stravě. Tyto peptidy zahrnují elastin, tubulin, kolagen, aktin, a další keratin.
8. Katalytická funkce. Její provádění enzymy. Četné a rozmanité, že urychlí všechny chemické a biochemické reakce v těle. Bez jejich účasti, obyčejné jablko v žaludku bude moci strávit jen dva dny, je pravděpodobné, že ohýbat ve stejnou dobu. Působením katalázy, peroxidázy a jiné enzymy, tento proces probíhá ve dvou hodin. Obecně platí, že je to díky této roli proteinu anabolismus a katabolismus se provádí, to znamená, že plastové a energetický metabolismus.

Ochranná role

Existuje několik typů hrozeb, ze kterých jsou proteiny určené k ochraně těla.

Za prvé, chemikáliím a traumatické činidla, plyny, molekuly, látky odlišné spektrum účinku. Peptidy jsou schopné spolupracovat s nimi v chemické reakci, převedení na neškodnou formu nebo jednoduše neutralizovat.

Za druhé, fyzické ohrožení z rány - v případě, že bílkovina fibrinogen v čase není transformován na fibrin v místě poranění, krev nebude srazit, a tím dojde k ucpání. Poté, naopak, je třeba plasmin peptid schopný cucalo sraženinu a obnovit průchodnost cévy.

Zatřetí, hrozba imunity. Struktura a hodnoty bílkovin, které tvoří imunitního systému, jsou velmi důležité. Protilátky, imunoglobuliny, interferony - jsou všechny důležité a významné prvky a lymfatické imunitního systému. Cizí částice, škodlivý molekula, mrtvé buňky nebo část celé konstrukce se podrobí okamžitému vyšetřování peptidové sloučeniny. To je důvod, proč se člověk může vlastnit, bez pomoci léků, každý den, aby se ochránili před nákazou a jednoduchých virů.

fyzikální vlastnosti

Struktura proteinových buněk je velmi specifická a závislá na funkci. Ale fyzikální vlastnosti peptidů jsou podobné a mohou být redukovány na následující charakteristiky.

1. Váha molekul - do 1000000 daltonů.
2. Ve vodném roztoku tvoří koloidní systém. Tam struktura získává nabíjení schopná se liší v závislosti na kyselosti prostředí.
3. Když jsou vystaveny drsným podmínkám (záření, kyseliny nebo zásady, teploty, atd), se mohou pohybovat na další úrovně konformaci, tj denaturovat. Proces v 90% případů nevratných. Nicméně, tam je opačný posun - renaturace.

Tato základní vlastnosti fyzikálních vlastností peptidů.