Hladiny strukturní organizaci proteinových molekul nebo struktur proteinů

Struktura molekuly proteinu studovaný více než 200 let. Ona je známá pro mnoho bílkovin. Některé z nich byly syntetizovány (například inzulín, RNáza). Základní strukturní a funkční jednotky molekul proteinů z aminokyselin. Dále karboxylové a aminové skupiny a proteiny obsahovat další funkční skupiny, které určují jejich vlastnosti. Takové skupiny zahrnují umístěn v boční molekule větvení proteinu: karboxylovou skupinu kyseliny asparagové nebo kyseliny glutamové, aminoskupinou lysinu nebo hydroxylysin, guanidinové skupiny argininu, imidazolová skupina histidinu, hydroxylovou skupinu serinu a threoninu, fenol skupina tyrosinu, sulfhydrylové skupině cysteinu, disulfidová skupina cystinu, thioether skupina methioninu, fenylalaninu benzelnoe jádro, alifatické řetězce jiné aminokyseliny.

Existují čtyři úrovně strukturální organizaci proteinových molekul.

Primární struktura proteinu. Aminokyseliny v proteinové molekuly jsou navzájem spojeny peptidovými vazbami, a tak se vytvoří primární strukturu. To závisí na kvalitativním složení aminokyselin, jejich počtu a pořadí mezi sloučeninami. Primární struktura proteinu nejčastěji určuje Sanger. Zkouška proteinu se zpracuje s roztokem ditroftorbenzola (DNP), čímž se vytvoří dinitrofenyl-protein (protein-DNP). Následně DNP-hydrolyzovaný protein vytvořený zbytek molekuly proteinu a kyselina DNP-amino. DNP-aminokyselina se získá z této směsi a měřitelné hydrolýzy. Produkty hydrolýzy jsou aminokyseliny a dinitrobenzen. Zbývající část molekuly proteinu reagovat s novými částmi DNP tak dlouho, dokud celá molekula nerozloží na aminokyseliny. na kvantitativní studie aminokyselin základě tvoří primární strukturu jednotlivých obvodů proteinu. Známý primární struktura proteinů inzulínu, myoglobin, hemoglobin, glukagonu a mnoho dalších).

Způsobem, popsaným v Edman proteinu se zpracuje s fenylisothiokyanátem. Někdy pomocí proteolytických enzymů - trypsin, pepsin, chymotrypsin, peptidázy, atd

Sekundární struktura proteinu. Američtí vědci, pomocí rentgenové analýzy, zjištěno, že polypeptidové řetězce proteinu často existují ve formě alfa-šroubovic a někdy beta struktur.

Alfa-helix je v porovnání s točitým schodištěm, které vykonávají funkci stupňů aminokyselinových zbytků. V molekulách fibrilární bílkoviny je (hedvábí fibroinu) polypeptidový řetězec téměř úplně natažené (beta-struktury), a jsou uspořádány ve formě kuliček, stabilizované vodíkovými vazbami.

Alfa-helix mohou být tvořeny spontánně v syntetických polypeptidů (dederon, nylon), které mají molekulovou hmotnost od 10 do 20 tis. Ano. V určitých částech molekuly proteinů (inzulín, hemoglobin, RNáza) rozbije konfiguraci alfa helikální peptidového řetězce, a jsou vytvořeny šroubovicovou strukturu jiného typu.

Terciární struktura proteinu. Spirálové části polypeptidového řetězce proteinové molekuly jsou v různé vztahy, které určují, terciární (trojrozměrné) strukturu, formu a tvar objemu proteinové molekuly. Má se za to, že terciární struktura automatické a dochází v důsledku interakcí s aminokyselinovými zbytky molekul rozpouštědla. Tak hydrofobní zbytky, „tažené“ do proteinové molekuly, tvořící jejich suché zóně a hydrofilní skupiny jsou orientovány směrem k rozpouštědla, což vede k tvorbě energeticky příznivé konfirmační molekuly. Tento proces je doprovázen tvorbou intramolekulárních vazeb. Terciární struktura proteinové molekuly transkribované pro RNázou, hemoglobin, lysozym ze slepičích vajec.

Kvartérní struktura proteinu. Tento typ struktury proteinové molekuly nastává jako výsledek sdružení několika podjednotek integrovaných do jedné molekuly. Každá podjednotka má primární, sekundární a terciární strukturu.