Struktura aminokyselina. Definice a klasifikace aminokyselin

Mezi obrovskou škálu přírodních látek Aminokyseliny mají zvláštní místo. Je to v důsledku jejich mimořádné hodnoty jak v biologii a organické chemie. Faktem je, že od aminokyseliny se skládá z jednoduchých a komplexních molekul proteinů, které jsou základem každé formy života na Zemi. Je to z toho důvodu, že věda je platební vážnou pozornost ke studiu otázek, jako je struktura aminokyselin, vlastnosti, výroba a využití. Velká hodnota těchto sloučenin v medicíně, kde jsou používány jako léčivé přípravky. Pro ty, kteří jsou vážně zabývají ve své vlastní zdraví a vedou aktivní způsob života, proteinové monomery jsou formou potravin (tzv sportovní výživy). Některé z těchto typů používaných v organické syntetické chemii jako surovina při výrobě syntetických vláken - enanth a nylonu. Jak můžete vidět, aminokyselina, hraje velmi důležitou roli, a to jak v přírodě av lidské společnosti, takže se na ně podívat podrobněji.

Vlastnosti struktury aminokyselin

Sloučeniny této třídy jsou amfoterní organické látky, tedy obsahují dvě funkční skupiny, a proto vykazují dvojí vlastnosti. Zejména v molekulách přítomných uhlovodíkové zbytky připojené ke NH ₂ aminoskupin a karboxylových skupin COOH. Chemické reakce s jinými látkami, které působí jako báze aminokyselin, jak kyselina. Izomery těchto sloučenin se projevuje v důsledku změny nebo prostorové konfigurace uhlíkového skeletu, nebo amino poloze, a klasifikaci aminokyselin je stanovena na základě strukturálních rysů a vlastností uhlovodíkového radikálu. To může mít podobu s přímým nebo rozvětveným řetězcem a obsahují cyklické struktury.

Optická aktivita aminokarboxylové kyseliny

Všechny monomery polypeptidů a jejich 20 druhů přítomných v těle rostlin, zvířat a lidí, jsou L-aminokyseliny. Většina z nich obsahují asymetrický atom uhlíku, otáčení při otáčení polarizovaného světelného paprsku směrem doleva. Dva monomeru izoleucin a threonin - mají dva atomy uhlíku a jako zbytek kyseliny aminooctové (glycin) - není. amino klasifikace optická aktivita široce používán v biochemii a molekulární biologii studium procesu překladu do biosyntézy proteinů. Zajímavé je, že D-forma aminokyseliny nikdy část polypeptidové řetězce proteinů, ale jsou přítomny v bakteriálních membrán a metabolických produktů hub, aktinomycet, který je, ve skutečnosti, že se nacházejí v přírodních antibiotik, jako je například gramicidinu. V biochemii dobře známá látka s D-formě prostorové struktury, jako je citrulin, homoserin, ornithin, hrají důležitou roli v reakcích metabolismu buněk.

Co je obojetné ionty?

Opět platí, že monomery, které proteiny jsou složeny z funkčních skupin jsou aminy a karboxylové kyseliny. Částice _-NH2 a COOH vzájemně spolu v molekule, což vede k vnitřní soli, tzv bipolární iont (obojetný iont). To vysvětluje vnitřní strukturu aminokyselin jejich vysokou schopnost interakce s polárními rozpouštědly, jako je voda. Přítomnost nabitých částic v roztoku, způsobuje jejich vodivost.

Co jsou a-aminokyseliny

V případě, že aminoskupina v molekule je na prvním atomu uhlíku, počítáno od místa karboxyl místo, jako je aminokyselina patří do skupiny a-aminokyselin. Jsou zaujímají přední místo v označení, protože z těchto monomerů a konstruovány všechny biologicky aktivní proteinové molekuly, např., Jako jsou enzymy, hemoglobin, aktinu, kolagenu a podobně. D. Struktura této třídy aminokyselin lze považovat například glycin, stejný který je široce používán v neurologické praxi jako uklidňující prostředku pro léčbu mírných forem deprese a neurastenie.

Mezinárodní název této aminokyseliny - α-glycin, má optický tvar písmene L a je proteinogenní, který se podílí na procesu překladu a je součástí proteinových makromolekul.

Proteiny a jejich role v metabolismu monomerů

Je možné si představit, že normální fungování organismu savců, včetně lidí, bez hormonů, skládající se z molekul proteinů. Chemická struktura aminokyselin v nich, potvrzuje jejich příslušnosti k a-formy. Např., Trijodtyronin a tyroxin produkovaný štítnou žlázou. Regulují metabolismus a ve svých buňkách jsou syntetizovány z tyrosinu a-aminokyseliny. Jednoduché a komplexní proteiny se nacházejí jako 20 hlavní monomery a jejich deriváty. Protrombinu, který reguluje krevní koagulaci, je přítomna kyselina karboxyglutamové v myozin (svalové bílkoviny) detekovaný methyllysin, enzym peroxidáza - selenocysteinu.

Nutriční hodnota bílkovin a jejich monomerů

S ohledem na strukturu aminokyselin a jejich klasifikace, se zaměří na gradaci na základě schopností nebo neschopností proteinových monomerů syntetizovaných v buňkách. Alanin, prolin, tyrosin a jiné sloučeniny, vytvořené při reakci výměny plastové a tryptofan, a sedm dalších aminokyselin se dostat do našeho těla pouze s jídlem.

Jedním z ukazatelů správného a vyváženou stravu je míra lidské spotřebě bílkovinných potravin. To by mělo být alespoň čtvrtá část celkového množství potravy obdržel těla za den. Je zvláště důležité, aby proteiny obsažené ve složení valinu, isoleucinu a dalších esenciálních aminokyselin. V tomto případě proteiny jsou nazývány kompletní. Vstupují do lidského těla z potravin rostlinného původu, nebo potraviny, které obsahují houby.

Monomery samotné základní proteiny nemohou být syntetizovány v savčích buňkách. Pokud vezmeme v úvahu strukturu molekul aminokyselin, které jsou nepostradatelné, můžeme vidět, že patří do různých tříd. Tak, valin a leucin jsou alifatické řady, tryptofan - na aromatických aminokyselin a threonin - k hydroxyaminovou.